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Technologies de l’hydrogène

Un procédé inédit pour l’exploitation d’enzymes comme catalyseurs
Marc Fontecave
p. 20

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Mots-clés :

Enzymes, hydrogène
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Notes de la rédaction

Ce texte a fait l’objet d’une publication dans la revue Nature : G. Berggren, A. Adamska, C. Lambertz, T. simmons, J. Esselborn, M. Atta, S. Gambarelli, J.-M. Mouesca, E. Reijerse, W. Lubitz, T. Happe, V. Artero, M. Fontecave, Biomimetic assembly and activation of [FeFe]hydrogenases, revue Nature, 2013.

Texte intégral

1Par une approche multidisciplinaire, combinant des approches de chimie de synthèse bio-inspirée et de chimie des protéines, des chercheurs du Collège de France, du CEA, du CNRS et de l’université Joseph-Fourier, en collaboration avec le Max-Planck Institut de Mülheim et l’université de Bochum, ont mis au point un réactif simple et efficace pour activer les hydrogénases, des métalloenzymes actuellement étudiées pour leurs applications comme catalyseurs dans des dispositifs de production d’hydrogène (électrolyse de l’eau) ou de piles à combustibles.

Vue d’artiste montrant le site actif d’une [FeFe]-hydrogénase issue d’une micro-algue verte (les atomes de fer, de soufre, d’azote, de carbone et d’oxygène sont respectivement représentés en orange, jaune, bleu, gris et rouge)

Copyright : MPI-CEC Mülheim

2L’utilisation, demain, des énergies renouvelables, solaire ou éolienne, diluées et intermittentes, dépend en partie de notre capacité à développer de nouvelles technologies de stockage de l’énergie. L’une des stratégies les plus prometteuses consiste en la conversion, dans un premier temps, de ces énergies renouvelables en énergie électrique puis de celles-ci en un carburant comme l’hydrogène. Cela peut se faire très efficacement (rendement de l’ordre de 80 %) dans des électrolyseurs qui décomposent l’eau en hydrogène et en oxygène. Les réactions mises en œuvre au cours de l’élec­trolyse de l’eau sont complexes et nécessitent des catalyseurs performants. Actuellement, ceux-ci sont constitués de métaux nobles, comme le platine, chers et peu abondants, qu’il faut donc absolument remplacer si l’on veut un développement soutenable de la filière hydrogène. Les remplacer, mais par quoi ?

3Comme souvent, la nature nous montre la voie. On sait aujourd’hui que certains micro-organismes sont capables d’utiliser les électrons de leur métabolisme pour réduire l’eau en hydrogène, ou, à l’inverse, d’utiliser l’hydrogène comme source d’énergie pour alimenter leur métabolisme. Pour ce faire, ils n’utilisent pas le platine comme catalyseur mais des métallo-enzymes, à base de nickel et de fer, appelées hydrogénases et douées de propriétés catalytiques remarquables. Depuis cette découverte, ces enzymes sont considérées comme des alternatives au platine pertinentes pour leur exploitation comme catalyseurs dans des bio-électrolyseurs et des biopiles à combustible.

4Malheureusement, les sites actifs de ces enzymes sont complexes et leur biosynthèse nécessite des machineries biologiques spécifiques encore mal connues et mal caractérisées, et qui ne fonctionnent efficacement qu’in cellulo. De sorte que la production d’hydrogénases actives constitue une limitation très sérieuse à leur exploitation biotechnologique.

5C’est cette contrainte qui vient d’être levée de façon originale et élégante par la découverte de ce procédé. Les chercheurs ont mis au point un réactif qui est capable de transformer, in vitro et avec une grande efficacité, une hydrogénase inactive (à laquelle il manque le site actif, on parle d’apo-hydrogénase), obtenue par des procédés biotechnologiques très simples, en une hydrogénase totalement active. Ce réactif est un assemblage hybride constitué d’un complexe biomimétique de synthèse, un petit cluster de fer proche analogue du site actif, et d’une protéine qui le stabilise. Ce qui est remarquable, c’est la capacité qu’a cet hybride de réagir avec l’apo-hydrogénase en lui transférant la partie biomimétique synthétique. La structure de cette dernière est suffisamment proche du site actif naturel pour qu’elle confère à l’enzyme ainsi reconstituée sa puissance catalytique naturelle.

6Cette réaction d’activation des hydrogénases ouvre de formi­dables perspectives. Des réponses inédites peuvent être apportées à des questions très fondamentales concernant l’effet de l’environnement protéique sur la réactivité du site actif. Sur le plan des applications, elle ouvre la possibilité d’explorer facilement la biodiversité des hydrogénases, exploration destinée à l’identification de l’enzyme la plus efficace et la plus stable pour des utilisations technologiques. Elle peut enfin permettre au chimiste, grâce à sa capacité de synthèse d’analogues de sites actifs diversifiés, « d’inventer » de nouvelles hydrogénases, des d’hydrogénases artificielles. Autant de nouveaux catalyseurs potentiels pour les piles à combustibles ou pour la production d’hydrogène à partir d’énergies renouvelables.

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Table des illustrations

Légende Vue d’artiste montrant le site actif d’une [FeFe]-hydrogénase issue d’une micro-algue verte (les atomes de fer, de soufre, d’azote, de carbone et d’oxygène sont respectivement représentés en orange, jaune, bleu, gris et rouge)
Crédits Copyright : MPI-CEC Mülheim
URL http://lettre-cdf.revues.org/docannexe/image/1506/img-1.jpg
Fichier image/jpeg, 117k
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Pour citer cet article

Référence électronique

Marc Fontecave, « Technologies de l’hydrogène », La lettre du Collège de France [En ligne], 37 | Décembre 2013, mis en ligne le 24 janvier 2014, consulté le 25 novembre 2017. URL : http://lettre-cdf.revues.org/1506

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Auteur

Marc Fontecave

Professeur au Collège de France, titulaire de la chaire de Chimie des processus biologiques

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Droits d’auteur

© Collège de France

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